Photosystem II 2

Das Photosystem ist die Form der Pigmente auf der Thylakoidmembran1. Es sammelt Energie über die Wellenlängen und konzentriert sie auf ein Molekül, das die Energie nutzt, um eines seiner Elektronen an eine Reihe von Enzymen weiterzugeben1. Das Photosystem II arbeitet mit zwei Reihen von Enzymen, die dem Photosystem I folgen, um Energie für die Pflanze zu erzeugen1. Im Photosystem II, das auch als Wasser-Plastochinon-Oxidoreduktase bezeichnet wird, tragen die erzeugten Wasserstoffionen dazu bei, einen Protonengradienten zu schaffen, der von der ATP-Synthase zur Erzeugung von ATP genutzt wird, und die übertragenen energetisierten Elektronen werden zur Reduktion von 2NADP+ zu 2NADPH verwendet.

Photosystem II ist der erste Membranproteinkomplex in sauerstoffhaltigen photosynthetischen Organismen in der Natur. Es produziert Luftsauerstoff, um die Photooxidation von Wasser mit Hilfe von Lichtenergie zu katalysieren. Es oxidiert zwei Wassermoleküle zu einem Molekül molekularen Sauerstoffs. Die vier aus den Wassermolekülen entnommenen Elektronen werden über eine Elektronentransportkette, die aus Wasserstoffionen und molekularem Sauerstoff besteht, auf Plastochinon2 übertragen. Durch die Gewinnung dieser Elektronen aus dem Wasser stellt das Photosystem II die Elektronen für die gesamte Photosynthese zur Verfügung4.

Das Photosystem II besteht aus 20 Untereinheiten wie D1, D2, CP43, CP47 und PsbO3. Untereinheit D1 (Beta-Carotin-, Chinin- und Mangan-Zentrum) reagiert im Zentrum des Proteins und bindet Chlorophyll P680 und Phäophytin, und Untereinheit D2 reagiert im Zentrum des Proteins. D1 und D2 bilden den Kern dieses Membranproteins3. D1 (rot gefärbt) ist homolog zur L-Untereinheit des bakteriellen Photosystems, während D2 (blau gefärbt) homolog zur M-Untereinheit des bakteriellen Photosystems ist3. Die Chlorophylle werden von D1 und D2 gebunden und sind in der untenstehenden Abbildung A grün gefärbt3. CP43 bindet an das Manganzentrum und CP47 erscheint im Photosystem I3. Zuletzt tritt PsbO (lila gefärbt) im Manganzentrum auf, um das Protein zu stabilisieren.

Diese Untereinheiten enthalten 99 Cofaktoren und Coenzyme; „35 Chlorophyll a, 12 Beta-Carotin, zwei Phäophytin, drei Plastochinon, zwei Häm, Bicarbonat, 25 Lipid- und sieben n-Dodecyl-Beta-D-Maltosid-Detergenzienmoleküle, die sechs Komponenten des Mn4Ca-Clusters sowie ein Fe2+- und zwei mutmaßliche Ca2+-Ionen pro Monomer „1. Chlorophyll absorbiert Licht4, Beta-Carotin absorbiert Photoerregungsenergie4, und Häm enthält Eisen4. Pheophytin wird ein Elektron von P680 übertragen, das aus zwei Chlorophyllen besteht, die Licht bei einer Wellenlänge von 680 nm absorbieren4. Es ist ein primärer Elektronenakzeptor und enthält Chlorophyll, bei dem das Magnesium durch zwei Protonen ersetzt ist5. Dann wird das Elektron auf Plastochinon (PQ) an der QA-Stelle und dann an der QB-Stelle übertragen4. Plastochinon kann ein oder zwei Elektronenakzeptoren oder -donatoren vom Photosystem II zum Cytochrom bf-Komplex in der beweglichen Intrathylakoidmembran sein5. Wenn ein zweites Elektron an der QB-Stelle eintrifft und zwei Protonen aufgenommen werden, entsteht PQH24. Wenn Plastochinon vollständig zu PQH2 reduziert ist, wird es Plastochinol genannt. Die Gesamtreaktion für das Photosystem II ist daher wie folgt dargestellt:

2PQ + 2H2O -> O2 + 2PQH2 (3)

Wenn das Elektron von P680 auf Phephytin übertragen wird, bildet sich eine positive Ladung an P680+, das ein starkes Oxidationsmittel ist, das Elektronen aus dem Wasser am Manganzentrum5 entnimmt. Das Manganzentrum ist das sauerstoffentwickelnde Zentrum (OEC) und der Ort der Wasseroxidation. Es umfasst 4 Mangan-Ionen, ein Calcium-Ion, ein Chlorid-Ion und ein Tyrosin-Radikal5. Es ist der Kern dieses Redoxzentrums, weil es vier stabile Oxidationszustände wie Mn2+, Mn3+, Mn4+ und Mn5+ aufweist.5 Jedes Mal, wenn das P680 angeregt und ein Elektron herausgeschleudert wird, zieht das positiv geladene Paar ein Elektron aus dem Manganzentrum5.

Das Manganzentrum wird ein Elektron nach dem anderen oxidiert, so dass vier Schritte erforderlich sind, um die Oxidation abzuschließen. Ein Tyrosinrest ist nicht dargestellt, da er an den Protonen-Elektronentransfers beteiligt ist; daher sind die Strukturen mit S0 bis S4 bezeichnet, um die Anzahl der entfernten Elektronen anzugeben6. Aufgrund von S0 bis S4 wissen wir, dass es fünf verschiedene Oxidationsstufen gibt. Wenn S4 erreicht wird, wird ein Oxyzenmolekül freigesetzt und zwei neue Wassermoleküle werden gebunden.

Der Ort der Plastochinonreduktion befindet sich auf der Stromaseite der Membran6. Der Mangankomplex befindet sich auf der Thylakoidlumenseite der Membran6. Für je vier aus dem Wasser gewonnene Elektronen werden zwei Moleküle PQH2 gebildet, die vier Protonen aus dem Stroma entziehen6. Die vier Protonen, die bei der Oxidation von Wasser entstehen, werden in das Thylakoidlumen abgegeben6. Diese Verteilung der Protonen über die Thylakoidmembran erzeugt einen pH-Gradienten mit einem niedrigen pH-Wert im Lumen und einem hohen pH-Wert im Stroma6.

Der sauerstoffentwickelnde Komplex des Photosystems II enthält Mn4, ein redox-aktives Tyrosin und Ca2+/Cl- Ionen, aber seine molekulare Struktur ist noch nicht bestimmt8. Aus der obigen Abbildung B geht jedoch hervor, dass die Punktgruppe von Photosystem II C2 mit einem Metall, Mn7, ist. Abbildung B zeigt eine schräge, oberflächengerenderte Ansicht der 3D-Struktur des C. reinhardtii-Superkomplexes6. Der Superkomplex ist demnach dimer, d. h. er ist C2-punktgruppensymmetrisch und enthält zwei Sätze von Untereinheiten6.

Das Hauptaugenmerk der Raman-Untersuchung des Photosystems II liegt auf dem niedrigen Frequenzbereich von 220 bis 620 (cm-1)8. Der niedrige Frequenzbereich wird sowohl für S1 als auch für S2 untersucht. Die Raman-Spektren von Photosystem II im S1-Zustand weisen einige einzigartige niederfrequente Banden auf, die im S2-Zustand nicht vorhanden sind8. Dies deutet darauf hin, dass es durch zwei H2O oder OH- koordiniert wird. Das Raman-Spektrum des Mn-verarmten Photosystems II und des Photosystems II im S2-Zustand sind fast identisch8. Dies deutet darauf hin, dass der S1-Zustand des Mangans einen elektronischen Übergang im nahen Infrarotbereich hat, der durch resonanzverstärkte Raman-Streuung induziert werden kann8.

Das Photosystem II, das Teil der Photosynthese ist, gehört zu den Proteinkomplexen. Es steht im Mittelpunkt vieler Studien, da es eine wichtige biologische Energiequelle für das Leben auf der Erde darstellt. Dieser Prozess erfordert Wasser, um die Elektronen für die gesamte Photosynthese zu erhalten.