16 de diciembre de 1999 (Urbana, Ill.) — Es posible que los investigadores hayan encontrado por fin un talón de Aquiles para algunas bacterias resistentes a los antibióticos, y los resultados podrían conducir a una nueva clase de antibióticos que maten a estos peligrosos bichos, según los resultados publicados en el número del 17 de diciembre de la revista Science.
Las dosis bajas de un conservante alimentario llamado nisina Z matan a las bacterias uniéndose a un componente de su membrana celular y abriendo agujeros en la célula, y las bacterias parecen incapaces de desarrollar formas de defenderse del fármaco de la forma en que a veces se defienden de los antibióticos convencionales, dicen los autores.
La nisina Z, que es producida por Lactococcus lactis, una especie de bacteria que se encuentra en la leche y el queso, se ha utilizado como conservante alimentario durante casi 50 años. Esto se debe a que incluso dosis bajas pueden matar las bacterias que contaminan los alimentos, y los investigadores saben desde hace tiempo que no es tóxica para los humanos. Pero hasta hace poco, los investigadores sabían poco sobre cómo mataba a las bacterias, dice el coautor del estudio, el doctor Eefjan Breukink, a WebMD. Breukink es becario de doctorado en la Universidad de Utrecht (Países Bajos).
Los investigadores tenían especial curiosidad por saber por qué la nisina Z era mucho más tóxica para las bacterias que otras moléculas con estructuras químicas similares. La nisina Z pertenece a una clase de moléculas denominadas péptidos, que son pequeñas likemoléculas proteicas. En las últimas décadas se habían descubierto varios péptidos que mataban bacterias, pero la nisina Z era mucho más potente que otros péptidos antibacterianos que se habían estudiado, dice Breukink. «La verdadera pregunta era por qué la nisina es tan activa en comparación con otros tipos», dice.
Los investigadores ya sabían que la nisina Z formaba agujeros en las membranas bacterianas, pero no sabían cómo. Para averiguarlo, compararon la eficacia de la nisina Z a la hora de hacer agujeros en las membranas bacterianas en comparación con las membranas artificiales. La nisina sólo funcionaba bien en las membranas reales, lo que sugiere que a las membranas artificiales les faltaba un componente clave, dice Breukink.
Ese componente que faltaba era una molécula grasa llamada lípido II. Los autores demostraron que la nisina Z no puede unirse a las membranas y hacer agujeros cuando las membranas son tratadas con el potente antibiótico vancomicina, que bloquea el contacto de la nisina Z con el lípido II. «Ese fue el experimento clave», afirma Breukinks.