Le 16 décembre 1999 (Urbana, Ill.) — Les chercheurs ont peut-être enfin trouvé un talon d’Achille pour certaines bactéries résistantes aux antibiotiques, et les résultats pourraient conduire à une nouvelle classe d’antibiotiques qui tuent ces dangereux microbes, selon des résultats rapportés dans le numéro du 17 décembre de la revue Science.
De faibles doses d’un conservateur alimentaire appelé nisin Z tuent les bactéries en se liant à un composant de leur membrane cellulaire et en perçant des trous dans la cellule, et lesbactéries semblent incapables d’évoluer pour se défendre contre le médicament de la façon dont elles se défendent parfois contre les antibiotiques conventionnels, disent les auteurs.
La nisin Z, qui est produite par Lactococcus lactis, une espèce debactérie que l’on trouve dans le lait et le fromage, a été utilisée comme conservateur alimentaire depuis près de 50 ans. En effet, même à faible dose, elle peut tuer les bactéries qui contaminent les aliments, et les chercheurs savent depuis longtemps qu’elle n’est pas toxique pour les humains. Mais jusqu’à récemment, les chercheurs savaient peu de choses sur la façon dont il tuait les bactéries, explique à WebMD Eefjan Breukink, PhD, co-auteur de l’étude. Breukink est chercheur apostdoctoral à l’Université d’Utrecht aux Pays-Bas.
Les chercheurs étaient particulièrement curieux de savoir pourquoi la nisine Z était tellement plus toxique pour les bactéries que d’autres molécules ayant des structures chimiques similaires. La nisine Z est un membre d’une classe de molécules appelées peptides, qui sont de petites protéines-likemolécules. Au cours des dernières décennies, on a découvert que plusieurs peptides tuaient les bactéries, mais la nisine Z était beaucoup plus puissante que les autres peptides antibactériens étudiés, explique M. Breukink. « La vraie question était de savoir pourquoi la nisine est si active par rapport aux autres types de peptides », dit-il.
Les chercheurs savaient déjà que la nisine Z formait des trous dans les membranes bactériennes, mais ils ne savaient pas comment. Pour le découvrir, ils ont comparé l’efficacité de la nisine Z à percer des trous dans les membranes bactériennes par rapport aux membranes artificielles.La nisine ne fonctionnait bien que dans les vraies membranes, ce qui suggère que les membranes artificielles manquaient d’un composant clé, dit Breukink.
Ce composant manquant était une molécule grasse appelée lipide II. Les auteurs ont montré que la nisine Z ne peut pas se lier aux membranes et faire des trous lorsque les membranes sont traitées avec le puissant antibiotique vancomycine, qui empêche la nisine Z d’entrer en contact avec le lipide II. « C’était l’expérience clé, » dit Breukinks.